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#80000関連質問

ryumuの回答

  • ryumu
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回答No.20

ryumuです。 いやはや・・・ついていくのに必死です(汗) とりあえず自分の守備範囲を・・・(笑) >ryumuさんが詳しいかもしれませんが、 Aβでは40-42残基程度のタンパク質ではこれらの変化 ⇒Aβの高次構造の変化⇒プロテアーゼ耐性? でしょうか・・・? 可能性は十分あります。 sonorinさんの質問NO.80000でも書きましたが、分子認識には高次構造の他に分子の(局所的なものも含めて)”揺らぎ”も関与するはずですから、分子の大きさが適切でないと、適切な酵素認識が出来ないかもしれません。 また程良い揺らぎが、分子間の水素結合形成を促進する可能性もあります。 >Aβの場合は、「クモの糸」の紡糸過程のような外部(?)からの力は 作用しないでしょうから・・・? Aβの場合は圧力はかかっていないはずなので、現象がどこまで類似しているかは判断が難しいところですが、圧力が単に分子間接触率を上げる役割であるなら、類似過程があるやもしれません・・・ただ、クモにしろカイコにしろまだ不明な点が多いです(やはり解析手段の限界でしょう・・)。 >αヘリックスもその構成アミノ酸によって、エネルギー状態は相当変化 するのでしょうかね? 変わるでしょうね。しかもイオン強度、pH、温度、溶媒和の効果も影響しているようです。 >αヘリックスとβシートでのエネルギー差が少ない場合は、平衡状態の ような状態をとりうるのでしょうかね・・・・??? (ちょっと意味不明?) いやいや、意味分かりますよ^^; 各状態での水素結合の強度が低ければ、そのような平衡はあり得るかもしれません。ただそのような状態を観測するには、観測時間と平衡速度の関係に十分注意する必要があるでしょうね。 シャッター速度が遅すぎると、2状態の平均構造が観測されるでしょうし、 シャッター速度が速すぎると、異なる2状態が存在するように観測されるでしょうし。 >グラミシジンA >このものは分子量は大きいのでしょうか? いや結構小さいです。 このチャンネルペプチドは、天然でL体とD体のアミノ酸が交互に並ぶ一分子15残基のペプチドです。 >今の研究課題に行きつまりを感じているのでは・・・・(笑)。 ⇒失礼しました(ペコ!) いやはや・・・図星ですか^^; 出来れば、量子論的立場から生体分子を研究したいと考えてるんですが・・・量子生物学ってやつですね。まあまだ先でしょう・・・

noname#211914
質問者

お礼

ryumuさん、一応この質問は閉めたいと思います。 #138505で新しく質問を起こしましたので、学会が終了してからで結構ですので、書き込みお願いします! またのご教示を楽しみに・・・。

noname#211914
質問者

補足

ryumuさん、「意味不明」をご理解頂き感謝です!! >分子の大きさが適切でないと、適切な酵素認識が出来ないかもしれません。 sonorinさんの「老人斑の構成成分」に関する回答をみると、私の質問が 不適切であったかもしれませんね・・・? rei00さんが問題にされているのは「老人斑」状態でのことなのでしょうかね? ⇒「老人斑」状態では当然プロテアーゼ耐性でもと考えますが、それ以前のAβ の凝集状態でも同様なのでしょう? >クモにしろカイコにしろまだ不明な点が多いです(やはり解析手段の限界で しょう・・)。 紹介した本にも未だ不明との記載がありました。 >観測時間と平衡速度の関係に十分注意する必要があるでしょうね。 ryumuさんの再度のご説明で、これだけ測定機器・技術が発達してきても、 まだまだなのですね・・・・(フー!)? >天然でL体とD体のアミノ酸が交互に並ぶ一分子15残基のペプチド このOK Webでも「D体のアミノ酸」質問がありましたが、「交互に並ぶ」のは 珍しいのではないでしょうか・・・?

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