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sonorinの回答
- sonorin
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またまた登場で済みません。 akiyamaharukaさん ＞アミロイドβ蛋白に関しては，吸収分解される経路があるようです。（rei00さん） のご指摘についてですが、分泌後のAβの分解については、メタロプロテアーゼをはじめとする種々のアミノペプチダーゼによる分解、そして分解後の末端の修飾等がありますよね。完全なる分解というわけではありませんが、老人斑には主にN末端側３番目のグルタミン酸がN末端切断により露出した後、速やかに環化され、ピログルタミン酸になった Aβ（N3pE）が蓄積されますし、同様の現象がN末端側11番目のグルタミン酸にも起こり、Aβ(N11pE)もあったりしますよね。結局ピログルタミン酸になってしまうことにより、分解が止まり、かえって凝集能が高まって不溶化・蓄積を招いているようですが。 また、astrocyteによる取り込み・分解により、老人斑が消えていくとする報告もありますね。これに関してはastrocyteの細胞質内にAβのC末端側断片が証明されるのみで、さらにいえば、初期のAβがp3であり、その出所がastrocyteであるとする報告もあるため、果たしてastrocyteはAβを取り込んだものか、細胞質内で産生したものか、よく分からないといった感じです。 あと、前回の回答で述べた私の見解は全て孤立性のSDATについてです。若年性のADの症例には遭遇したことが無いので（私は臨床でも病理でもはありませんので。分野が分かってしまうかな…）。 ですが、Down症候群（DS）は30代、40代の症例を２例ほど経験しました。しかし、この類のAβ沈着は脳の各部位において瀰漫性に起こってくるため、２例ぽっちでは発症部位がどこか特定できないといった印象でした。 APPからのAβの切り出しに関しては、確かに細胞膜内で切断されるγ-セクレターゼの部分の不思議は非常に興味がありますが、ADの場合、さらに注目されるべきはβ-セクレターゼの位置での切り出し（つまりAβのN末端）だとも思います。この位置で切り出されるか、はたまたα-セクレターゼの位置（AβN末端側17番目、つまりp3）で切断されるかによって、Aβの運命が非常に左右されますし。これに関しても再び関心が高まっているようで、幾つか報告されてくるようにはなっていますが。 また、アミロイドーシスについてですが、確かにアミロイドは身体の各部位で検出されますが、タイプが異なったりします。 一応Aβは神経組織特異的とされていますが。 私もAβについてはそれほど神経組織の各部位をじっくり検討したことはないのですが、CAA病変を有する症例の脳幹部の血管壁にはAβ沈着があまり見られないのですが、CAA病変は一体どのあたりから顕著になってくるのでしょうか？ そういったところがMiJunさんのご質問に少しでも引っかかっていたら、クレームはないのかしら？ 皆さんのご意見をお聞かせ下さい。 また、できれば専門家の方のご意見も欲しいですよね。
noname#53364
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お礼
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sonorinさん、ご多忙のところ丁寧な回答ありがとうございます。 「ApoE」の章を覗いて、どうにか一通り読み終わりまして、全体像がおぼろげながら掴めたような・・・？ >わかりやすい文献はBraak H. & Braak E.がActa Neuropathologicaにおいて発表したcriteriaがおすすめです。 これは以下の論文でしょうか？ ====================================== Braak H, Braak E. Neuropathological stageing of Alzheimer-related changes. Acta Neuropathol (Berl). 1991;82(4):239-59. Review. =================================== 臨床診断基準には １．NINCDS-ADRDA ２．DSML(第４版) があるようですね？ sonorinさん、あらたな質問ですが・・・。 １．老人班・ＰＨＦは組織切片を染色しなければ観察できないのでしょうか（光顕では）？ ２．老人班の構成成分ですが、メインはＡβのようですが、それ以外の成分は？ ３．老人班はコアにはＡβ42があり、さらにＡβ40＋αでしょうか？ ４．老人班のグリア反応とは？ 「生物学的マーカーを用いた臨床診断」に関しては、東北大の仕事が参考になりました。 CSF-tau、CSF-Aβと脳疾患の関係が良く分かりました。 「神経毒性」に関しては面白そうですが、もう少し頭を整理してから・・・。