- ベストアンサー
Serine conformationって？
rei00の回答
- rei00
- ベストアンサー率50% (1133/2260)
rei00 です。 MiJun さん > ご了承が得られれば、別に質問を起こしたいのですが・・・？ これは MiJun さんのご自由にして下さい。できる限り，私もついていきますので。 > 異常リン酸化によってProが「シス⇒トランス」変換して > 「伸ばされた状態？」になったと考えて良いのでしょうか？ ryumu さんがおっしゃっている「これはまだ分からない」が実際の所だとは思いますが，私は「異常リン酸化によって」「伸ばされた状態？」になったため，「Proが「シス⇒トランス」変換し」たと考えます。鶏と卵の様な話で結論は困難でしょうが。 MiJun さん > タウ⇒可溶性リン酸化タウ⇒不溶性リン酸化タウ⇒ > 神経原繊維変化形成⇒神経細胞脱落 ryumu さん > これに似た仮説は、免疫グロブリン軽鎖の繊維化機構に > ついても立てられています。 そうですか。この種の機構は皆似たようなものなのでしょうか。あるいは，どれかの機構を元に，他のものについても推測しているのでしょうかね。私が興味を持っていたアミロイドβ蛋白の場合も類似の機構「アミロイドβ蛋白（可溶性）⇒不溶性アミロイドβ蛋白（凝集塊）⇒アミロイド繊維構造（β－シ－ト構造）形成⇒神経毒性発現」が提案されています。 確かその他の神経変性疾患（プリオン，トリプレットリピ－ト病，などなど）でも類似の機構が推定されていた様な気がしますが・・・・（これはチョット自信なしです）。
noname#211914
- noname#211914
- noname#211914
関連するQ&A
- リン酸化タンパク質Human ERKは、セリン/スレオニン系、チロシン系とどちらに分類されるのでしょうか？
例えば、Human MEK1はセリン基がリン酸化されるので、セリン/スレオニン系と分類されると思いますが、Human ERKはセリン基とチロシン基がリン酸化部位なので、どういう様に分類されるのでしょうか？ セリン/スレオニンがヒドロキシルアミノ酸だから同じとして扱われるのは理解できるのですが、タンパク質内に違う分類のアミノ酸がリン酸化部位として含まれている場合の考え方をご教授宜しくお願い致します。
- ベストアンサー
- 生物学
- リン酸化タンパクの検出方法教えてください！
リン酸化蛋白の検出方法に困っています。 組織抽出タンパク中のリン酸化蛋白をウエスタンで検出しようと思っています。 抗体ですとセリン・チロシン・スレオニンそれぞれの特異抗体で検出しなくてはいけないようですが、私の目的としてはいずれのリン酸化タイプでも広く検出する方法はないかと考えています。 そこで、IMAC(金属固定化アフィニティークロマトグラフィー法)を用いたリン酸化蛋白濃縮カラムと同じ原理で、リン酸基と結合するFeなどの金属イオンにHRPやAPを標識したようなものが売っていないか探しています。 知っている方がいらしたらメーカーを教えてください。 また、その他検出方法がありましたらアドバイスお願いします。
- ベストアンサー
- 生物学
- モノクローナル抗体とポリクローナル抗体
はじめまして、とても困っているのでよろしくお願いします。 私はある蛋白の抗原決定基を調べるために、酵素で分解しながら市販のモノクローナル抗体を用いてイムノブロットを繰り返し行い、ある程度絞れたら（小さい断片になったところで）アミノ酸シーケンスを行なう予定でいます。そこで質問です。 質問：ある蛋白ｘが抗原決定基を一つ以上持つ場合（たとえば三ヶ所）、モノクローナル抗体ではこのうちの一ヶ所にしか反応しないということでいいんでしょうか？ また、三ヶ所のうちどれに反応するかはモノクローナル抗体次第ということでしょうか？逆に動物に免疫したポリクローナル抗体では三ヶ所それぞれに反応する抗体が存在し得るということなんでしょうか？ また大きなタンパク質になるほど抗原決定基は増えると考えていいんでしょうか？ なんだか支離滅裂な文章で申し訳ありませんがよろしくお願いします。
- ベストアンサー
- 生物学
- 免疫組織化学を利用した産生細胞の研究
下垂体ではいくつものホルモンが産生されていますよね。その産生細胞を決定するには、普通の染色などでは不十分だから、免疫組織化学やin situ hybridizationが利用されるそうですが、、、バソプレシンにこれを応用するとどうなるのでしょうか？調べてもよくわからなかったので質問しました！！ 免疫組織化学は、抗原抗体反応を利用して目的とするたんぱく質の局在を検出するものだということは知っています。下垂体紅葉ではバソプレシンの産生細胞の抗体？により産生細胞の局在がわかるのでしょうか？ 下垂体紅葉ではどんな反応が起こるのでしょうか？？
- ベストアンサー
- 生物学
- 細胞骨格タンパク質の免疫染色について。
細胞骨格タンパク質の免疫染色についてお伺いします． ある細胞骨格蛋白（中間径フィラメント）の抗体を用いて免疫染色された正常組織の写真があるサイトに載っていました。その抗体の説明書には『局在；細胞質』と書いてあるにもかかわらずその写真では核にのみ染色性を呈しておりました．ちなみにそのサイトには同じ標本を別の会社の抗体でも染めているのですが、そちらの抗体を使用した写真では完全に細胞質のみが染色されております． そこで、細胞骨格蛋白（中間径フィラメント）の場合にのみ限定してお聞きしたいのですけれど、 1.このようなことが起こる原因としてどんな事が考えられますか？. 2.ご自分で実験された場合そのような結果が出た時はどう解釈しますか？ 何卒よろしくお願いいたします．
- 締切済み
- 生物学
- 免疫染色を分泌蛋白で検出できますか？
免疫染色を用いて、炎症組織で分泌する細胞が浸潤してきたことを調べたいと思い、いろいろと試していますが、うまく染色することができません。 見たいタンパク質はサイトカインです。LPSを投与して刺激した後に、各種のサイトカインの発現パターンを免疫染色で調べています。 １）分泌蛋白を染色する場合には組織の固定方法をパラホルムアルデヒド で行うことで問題は無いでしょうか？ ２）固定は還流固定の方がいいのでしょうか？ ３）分泌されている蛋白が大量にある場合には、特定の細胞を染め出すということはできないのでしょうか？ ４）染色できるとしたらどのようなサイトカインであり、染色できないのはどのようなサイトカインでしょうか？ ５）使用する抗体によって結果が大きく左右されるものなのでしょうか？ 以上よろしくお願いいたします。
- ベストアンサー
- 生物学
- 抗原抗体反応について
ウエスタンブロット法による特異的たんぱく質の検出反応を先日行ったのですが、一次抗体、二次抗体をもちいて反応を行いました。 抗体抗原反応を行う上で免疫応答反応の理論を用いて検出しているのはわかりますが、なぜ二次抗体を使う必要があるのでしょうか？ 自分の考えでは、一次抗体だけでは免疫応答反応をすることができるが、どこの特異的たんぱく質と反応しているかをより明確にするために二次抗体に発色するたんぱく質などをつけた上で反応を見やすくしているのではないかと考えているのですが…。 詳しく教えてくださるとありがたいです。 よろしくお願いします。
- ベストアンサー
- 生物学
- B型肝炎 ＨＢｓ抗原＋の結果でした。
出産以来、久しぶりに健康診断を受けたところ、 ＨＢｓ抗原のみ陽性と出ました。 （肝機能関連は全て正常でした。抗体は陰性） ２年前の出産前の検査は全て陰性でした。 今回夫も一緒に検診を受けましたが、夫もすべて陰性です。 感染経路は性交渉とありますが、出産後は夫とさえほとんどない状態で 他の男性となんてありえません。結婚前も浮気はまったくしてません。 偽陽性の可能性もあるかとおもいますので、精密検査を受ける予定です。 でもさすがにショックと恐怖感となぜ？の気持ちでいっぱいです。 ネットで色々調べたのですが、ちょっと頭の中で整理したいので 以下の質問にお答えいただけると助かります。 1.キャリアの場合はＨＢｓ抗原、ＨＢｓ抗体はどのような結果になりますか？ 2.ＨＢｓ抗体が陽性の人が、再度ＨＢｓ抗原陽性になることはありますか？ 3.症状がでなく、ＨＢｓ抗原の検査にも反応はしないが、実は感染しているということはありえますか？ （抗原の陽性反応は感染して半年くらいで出るとのことでしたが、何年も経っているのにこの反応が出ないで感染していることもありえますか？） 4.3の具体例として、１０年以上前に付き合っていた人から、仮にうつされたとして ずっと抗原が陰性反応だったのに、出産などの免疫力が下がったことで急に陽性反応になることってありますか？ 5.小学生の頃の予防接種で感染していたとしたら、抗体が陽性になっていますか？ 本当に心当たりがなくて、なんだか夫に申し訳ない気持ちで・・・ 今は出産後の育児で体がだるいことも多々ありますが、 基本的には元気に過ごしています。 どうぞよろしくお願いいたします。
- ベストアンサー
- 病気
補足
皆様、お久し振りです。体調を崩し、しばらくサークルに参加できませんでした。（ですが、回答の方向性がいつの間にかかなり多岐に及んでいますね） やはりhuman tauのProのシス⇒トランス変換が最有力説なのでしょうか。 tauの二次構造については、私も詳しく知りません。アミロイド蛋白に比し、tauについてはあまり二次構造に触れるものが少ないですね。 あと、アミロイド蛋白についてですが、アミロイドβはその前駆蛋白であるamyloid precursor protein (APP)（膜貫通性蛋白）からC末端側（膜貫通領域）でγ-セクレターゼ、またN末端側（extracellular matrix）でβ-セクレターゼにより、切り出され、分泌されるとされています。また、アミロイドβの中間部分でα-セクレターゼにより切り出されるp3という蛋白も存在し、脳内におけるアミロイドβ蓄積はこのp3から始まると考えられています。アミロイドβについては、主にそのN末端側が色々な修飾を受けやすく、それにより繊維凝集が促進されると考えられ、p3のみではこの主要なN末端側が掛けているために、繊維凝集が起こらないのでは？と現在のところはそう考えられています。この各セクレターゼについては幾つか候補が挙げられておりますが、すべての特定はまだです。（特にγ-セクレターゼは、膜貫通領域を切断するという特殊性を持ち、また同様に膜貫通領域で切断される珍しい蛋白としてNotchがあるため、この相関性についても多々論じられています） アミロイドβの神経毒性については、確かにin vitroで証明されていますが、in vivoではまだ詳細な解明は難しいようです。（アミロイドβを主成分とする老人斑が脳内に多数出現していても、神経原線維変化を起こしていない症例もありますし）しかし、神経原線維変化→神経細胞脱落とある過程については、これも議論の分かれるところで、原線維変化はapoptosisとは性質的に異なるとされ、一部はnecrosisでは？と主張する研究者もいます。原線維変化が起こり、異常リン酸化tauが充満することによって、細胞構造が崩壊し、その後細胞内の物質は様々なグリアの作用によって消失しますが、その骨組みはghost化して、結構しつこく残っています。（こういったことを考えていると、結構頭が痛くなってきます） プリオンについては詳細をあまり勉強しておらず、CAGリピート病についてもほんの触り程度で、知識的には私も頼りないです。ですが、やっぱり関連性から避けては通れないのでしょうね。 このサークルでは、蛋白構造の基礎や解析について、私は最も素人ですので、皆様の活発な意見交換についていくのにかなり焦っています。