- ベストアンサー
イオン交換クロマトグラフィー
- みんなの回答 （1）
- 専門家の回答
質問者が選んだベストアンサー
塩基性アミノ酸は2つの-NH2基をもちまず。この-NH2基は中性領域で-NH3+とプラスの電荷を帯びていますので陽イオン交換樹脂に吸着しやすいわけです。酸性アミノ酸は一つの-NH3+しか持たないため塩基性アミノ酸より吸着しにくいとお考えください。
関連するQ&A
- 陽イオン交換樹脂に塩基性アミノ酸が吸着されやすい？
塩基性アミノ酸が中性付近で陽イオン交換樹脂に酸性アミノ酸よりも吸着されやすい理由がわかりません；； どなたか教えていただけるとありがたいです。お願いします。
- ベストアンサー
- 化学
- アミノ酸：双性イオン
(1)双性イオンについて質問です。 双性イオンというのは正負両方の解離基をもつものであることはわかるのですが、等電になってなくてもいいんですか？（電気的に偏りがあっても双性イオンと呼べるのですか？） (2)酸性アミノ酸と塩基性アミノ酸について質問です。 どちらもpH1付近のときは「陽イオン」、pH13付近のときは「陰イオン」。では、pH7付近のときは何イオンと呼べるのでしょうか？？ 「双性イオン」？ 「陽イオン」？（塩基性アミノ酸のときは） 「陰イオン」？（酸性アミノ酸のときは） どなたかお手伝い願いますm(__)m
- 締切済み
- 化学
- すぐに回答ほしいです！イオン交換クロマトグラフィーについてです。
すぐに回答ほしいです！イオン交換クロマトグラフィーについてです。 核心部分にたどり着けないので解説お願いします。 タンパク質はそれぞれ固有の等電点をもってますよね？ 陰イオン交換クロマトグラフィーを用いた場合、 -の小さい順に溶出されるというとこはわかります。 等電点ではタンパク質の水に対する溶解度が最小になることもわかっています。 ということはあるタンパク質は等電点になったら水に溶けないため カラムに吸着されずに落ちてくるってことですか？ あともうひとつ。 タンパク質のpHによる荷電なのですが 酸性では-COOHと-NH3(＋)をもって、塩基性では-COO(-)と-NH2をもって 中性では両性である。ということはわかっています。 ではなぜ酸性はーに荷電している、塩基性は＋に荷電してる ということがいえるのですか？ 酸性の末端が上にあるようなら＋に荷電してるって思うのですが・・・ 長くなりましたのでどちらか一方でも結構ですのでお願いします。
- 締切済み
- 生物学
- イオン交換クロマトグラフィー
イオン交換クロマトグラフィーについて教えて下さい。 タンパク質を水に溶かし（PH7）正電荷を帯びたイオン交換樹脂に吸着させました。 イオン交換樹脂吸着されたタンパク質は正電荷を帯びた物質ですか？ 吸着される物質は化学的にどんなものですか、また吸着されなかったものはどんなものだといえますか？
- ベストアンサー
- 化学
- イオン交換樹脂の吸着挙動が変わる要因がわかりません
大学でイオン交換樹脂に関する実験のレポートを作製するに当たって、以下の点がわかりません。 強塩基性陰イオン、強酸性陽イオン交換樹脂のpH領域を1～13までふってコンディショニングを行った後、各phの金属溶液を用いて試験を行いました。 そして試験後の溶液を定量して吸着分配係数を出したのですが、強酸性陽イオン交換樹脂の試験結果はph2とph7付近という、2点で高い吸着分配係数を示しました。 吸着にかかる要因は官能基だけなので、ピークが2点出るとことは「ない」のではと考えているのですが、ピークが2点出ることはあり得るのでしょうか？ また、仮に出ることがあり得るようでしたら、その要因も教えて頂けないでしょうか？
- 締切済み
- 化学
- 電気泳動 等電点
●いろいろな本を駆使して調べたのですが、「ＰＨがある値に達したときに、（アミノ酸の陽イオン）、（アミノ酸の双性イオン）、（アミノ酸の陰イオン）が共存する平衡混合物の電荷が全体として０になりアミノ酸はどちらの極にも移動しなくなる。この時のＰＨを等電点といい、ＰＩと表す。この等電点の時はそのアミノ酸のほとんどが電気的に中性な双性イオンの状態であるが、溶液中にわずかに残っている（陽イオンの濃度）＝（陰イオンの濃度）となる。」+これと別の本に「中性アミノ酸→等電点は中性付近、酸性アミノ酸→等電点は酸性側、塩基性アミノ酸→等電点は塩基性側」とあったのですが、これは等電点の時は必ずしも中性付近になるわけではなく、あくまで等電点が中性付近になるのは中性アミノ酸のみってことですか？ ●また、電気泳動をする際にアミノ酸の水溶液が中性付近（普通の状態）なら、アミノ酸の大部分が双性イオンで、正味の電荷が０であり、残りの陽イオンと陰イオンに関しては（陽イオンの濃度）＝（陰イオンの濃度）であるから、この時のアミノ酸は陽極にも陰極にも移動しない と考えたのですが、この考え方でただしいと思われますか？ 以上の２問の質問ですが、どうか分かった方は回答を寄せてください。 お願いします。
- ベストアンサー
- 化学
- イオン交換クロマトグラフィー
イオン交換クロマトグラフィー（陰イオン交換体）について質問させてください。 吸光度とpHのグラフを作成しました。 そこで、このグラフより、どのpHであるタンパク質は陰イオン交換体（樹脂）に吸着したかを考える上で、グラフのどの部分から分かるのですか？ また、その理由をおしえてください？ あと、そのグラフから、あるタンパク質の等電点を求めるにはどのようにすればよいのですか？
- ベストアンサー
- 化学
- イオン交換クロマトグラフィー （どちらの交換体使うのか。）
等電点8.5のたんぱく質を精製するためにこのたんぱく質をカラムに吸着させなければならない。このとき使うイオン交換体は陽イオン、陰イオンどちらの交換体がよいか？ という問題はどういうふうに考えればよいのですか。緩衝液の最初のｐHとかは考えなくてよいのでしょうか。 私は陽イオン交換体なのかなと思ったのですが、自信がないので、わかる方がいらっしゃいましたら詳しく教えてください。
- 締切済み
- 化学
- 陽イオン交換クロマトグラフィーについて
陽イオン交換クロマトグラフィーについて イオン交換した後に溶出させる際に一般的にNaCLを使うのはなぜでしょうか？？ 溶出させるならば吸着力のより強いMgやCaの方がよいと考えたんですが；； 知識不十分なため間違った考え方でしたらすいません
- ベストアンサー
- 化学
