- 締切済み
窒素原子の基本的な性質について （エドマンによるたんぱく質分解）
「エドマンによるたんぱく質分解」の反応を理解しようとしても、窒素原子の基本的な性質がわかっていないため、理解できません。 窒素原子は、非共有電子対を持っていることが何かこの反応に関係しているのでしょうか。 これとは関係なく、様々な酵素や補酵素の反応などを見ても、窒素が反応の中心になることが多いですが、窒素の性質がわからないままだったので、いまいち理解できずにいました。 どなたか教えてくださると助かります。
- yumikoklei
- お礼率66% (2/3)
- 化学
- 回答数1
- ありがとう数2
- みんなの回答 （1）
- 専門家の回答
みんなの回答
- aji321
- ベストアンサー率52% (9/17)
簡単に言います。 まず反応については有機化学の求核、求電子というキーワードを中心に学んでみるといいですよ。さらに窒素の電子配置とか他の原子との関係とを考えるとなぜ反応にかかわるのかわかると思います。 「酵素や補酵素の反応などを見ても、窒素が反応の中心になることが多いですが」については 酵素はたんぱく質ですよね？それを構成する元素で反応の中心になるのは何になるのかは上のことを勉強すれば自然とわかることだと思います。 簡単で申し訳ないですが、がんばって勉強してください。それでは
関連するQ&A
- 電子求引性、電子求引基
窒素原子の性質について学んでいますがどうしても理解できません。 「電子密度を減弱させる効果を持つ置換基の性質を電子求引性」といい、たとえば－N=Rや－NR2などは電子求引基であるというのは、いったいどういう意味ですか？ 電子密度を減弱させる効果というのも理解できません。 窒素の孤立電子対がどのような意味をしめているのでしょうか。 現在、エドマン分解を学んでいますが、どうしてこの反応が起こるのか、どうしても理解できません。 フェニル基－N＝C＝S （フェニルイソチオシアネート）のC原子が、別のアミノ酸のNH2基と反応をする。なぜでしょうか。 今までは、 窒素原子は孤立電子対の存在により、Protonを受け取り、プラスに電荷するため、隣の炭素原子がマイナスに電荷する。それが、反応の起こる理由だと考えていたのですが、それはきっと間違っていますよね。 教えていただけると大変助かります。
- 締切済み
- 化学
- アミド結合の平面構造における窒素原子の電子軌道
ペプチド結合を含むアミド結合が周囲の結合からの外的束縛を受けない限りにおいて平面構造を取るということはよく知られていると思います。今回、この一般的なアミド結合における窒素原子の電子軌道をどう理解すればよいかという質問をさせてください。話を分かりやすくするため、尿素分子を例に挙げたいと思います。中央の炭素原子はsp2混成軌道を取り、隣の酸素原子と二重結合を形成するということはすぐに理解できます。私の質問はC-N結合における窒素原子の電子軌道をどう理解すればよいかということです。その前にまず尿素分子が分子全体として平面構造を取るという事実が間違いないという前提のもとでの質問となることをお伝えします。その前提に立つと、窒素原子もsp2混成軌道を取り、よって、両端の水素原子二つ、窒素原子、炭素原子は全て平面上に位置するようになるため、分子全体として全て平面上に位置すると理解したくなります。しかし、その場合、窒素原子の非共有電子対は一体どうなっているのでしょうか？sp2混成に用いられた三つの電子以外の残りの二つの電子が非共有電子対として存在するのなら、電子軌道はむしろsp3に近いテトラポッド型であって、平面型ではないような気がします。しかし、それは事実（今回の質問の前提）と異なります。あるいは、窒素原子の電子軌道にはsp2以外の軌道としてp軌道が存在し、しかもそれは窒素原子を中心に炭素原子と二つの水素原子が作る三角形平面を垂直に貫く形で存在し、そのp軌道には二つの電子が配置されている。しかし、この理解ではp軌道には一方向のスピンをもつ電子がひとつずつ順番に入っていくという考え方と矛盾するように思えます。 もうひとつの解釈の仕方は、窒素原子は実はsp3混成軌道を取っており、非共有電子対も存在するというものです。しかし、この場合、この非共有電子対と二つのN-Hシグマ結合は高速で上下に表裏をひっくり返すように位置変換しているという理解をしなければいけない気がします。これはアンモニア分子の非共有電子対と三つのN-Hシグマ結合の位置関係がちょうど雨傘をひっくり返したり戻したりするように上下に動いているのと似ていると理解すればよいと考えました。しかし、それでも高速で上下する窒素原子の非共有電子対と中央の炭素原子との関係がよく理解できません。窒素の非共有電子対が上下に裏表運動を繰り繰り返すのと同時に電気陰性度の高い酸素原子から炭素原子、そして最終的に窒素原子に至り、その非共有電子対が引っ張られることで、結局はC-N結合が回転できないようなパイ結合のようなものとして形成されているのでしょうか？ 一見単純だと思っていたのですが、考えれば考えるほど何が起こっているのか分からなくなりました。どなたかよい解釈方法をご教示いただけないでしょうか。よろしくお願いいたします。
- ベストアンサー
- 化学
- 酵素に関する基本的性質について。
酵素に関する基本的性質についてお聞きしたいのですが、遺伝子の異常について酵素たんぱく質の欠損が起こる場合はあるのでしょうか？ 教科書にはあるといったようなことを書いてはあったのですが、少し分かりにくく、はっきり理解できませんでした。簡単にでいいのでどうか教えていただけないでしょうか。お願いします。
- ベストアンサー
- 生物学
- たんぱく質分解酵素はなぜ自己分解しないのか
以前からかなり疑問に思ってきましたが、明確な回答を得たことがありません。 酵素もたんぱく質であるのにどうしてそのものによって分解を受けないのかが不思議です。 かなり限られたたんぱく質を分解する酵素であるなら活性中心の形状が合わないということで 解るのですが 消化酵素のように、割と雑にいろんなタンパク質を分解するような酵素の場合、どうして自己分解をおこさないのでしょうか。
- ベストアンサー
- 科学
- 窒素原子の電子軌道について
ピロールは窒素原子の孤立電子対により芳香族性をしめすのは、その孤立電子対がP軌道に入っているからということを文献で知ったのですが、 高校のときアンモニアは三角錐型をとると習ったので孤立電子対もSP3軌道に入っていると思うのです。 窒素の孤立電子対は一体どっちの軌道に入っているのでしょうか？
- ベストアンサー
- 化学
- 窒素原子の非共有電子対が芳香族性に関与しているもの
画像の3つの化合物のうち、窒素原子の非共有電子対が芳香族性に関与しているものはどれですか？すべて選んでください。 なぜそうなるのかという解説も簡単で構いませんので、あわせてお願い致します。
- ベストアンサー
- 化学
- 酵母のタンパク分解酵素について
今、酵母のもつタンパク分解酵素について実験をしています。 そこで文献や本を読んでいると、酵母のプロテアーゼは菌体内（主に液胞）に存在しているとのことです。 乳酸菌などは、菌体外に酵素を出し、タンパク質をペプチドの状態にしてから体内に取り込むと聞きました。 そこで疑問に思ったのですが、酵母は窒素源を得るため、分子量の大きいタンパク質を直接体内取り込むことができるんでしょうか？ お願いします！
- 締切済み
- 生物学
- 窒素原子からの共鳴安定化・H＋との結合性・混成軌道
１．化合物とH＋との結合体（共役酸）では、Aの窒素原子がH＋と結合して、Bの窒素原子からの共鳴安定化を受けることになる。 ２．AとBの窒素原子では、Aの窒素原子の方がH＋との結合性が強い。 ３．Aの窒素原子の非共有電子対は、sp2混成軌道に収容される。 ４．化合物はピリジンよりも塩基性が小さい。 画像の化合物の上記１～４の選択肢のうち、正しい物をすべて選んでください。 間違っている記述は訂正を、正しい記述はなぜそうなるのかという理由を簡単で構いませんので合わせてよろしくお願いいたします。
- ベストアンサー
- 化学
- 窒素原子 vs 酸素原子 の求核性
おもに有機化学の求核性に関する質問です。 一般的に、アミン窒素の孤立電子対のほうが、アルコール酸素の孤立電子対よりも求核性が強いといわれています。 なぜこのような強弱になるのか、理由が知りたいです。 個人的には電気陰性度とか原子半径とかが絡んでくるのかなと思っています。 ですが、自分で調べてもはっきりと確かめることができませんでした。 このあたりの理論について詳しく教えていただけたらと思います。 また、他にも文献とかあれば教えていただけたらうれしいです。 よろしくお願い致します。
- ベストアンサー
- 化学
お礼
ありがとうございます。早速調べてみます。