• 締切済み

酵素やたんぱく質が光学異性体を認識できるのはなぜ?

こんにちは。 生化学のテストで「酵素やたんぱく質が光学異性体を認識できるのはなぜ?」という問題が過去に出たようです。 教科書で調べてはみたものの、よく分かりませんでした。 これは酵素の「鍵と鍵穴モデル」のように、酵素に基質がぴったり結合しないと触媒の働きをしないからという答えでいいのでしょうか? もっと詳しく知りたいので教えてください!! よろしくおねがいしますっ

みんなの回答

  • kgu-2
  • ベストアンサー率49% (787/1592)
回答No.2

>酵素やたんぱく質 科学者らしく、用語は正しく。酵素は、たんぱく質なので、ダブっています。私なら、立体配置を認識する酵素や受容体、と表現しますが。  二次元(平面)で表現すると、立体異性体は、同じになってしまいます。ですから、黒板を使って説明するときには、この原子は、黒板の後ろ側、これは前で突き出ている、なんぞの苦しい説明をしています。  大学時代に、立体は、3次元。だから、酵素は、立体異性体については少なくとも3箇所で基質を認識(結合などの相互作用)している、と学んだ記憶があります。 >「鍵と鍵穴モデル」のように、 鍵と鍵穴の図は、基質の特異性の説明には分かりやすいのですが、立体異性体の区別には不十分でしょう。  教科書は、平面ですので、酵素反応については、結合部と触媒部のモデルの2箇所で説明していると想います、しかし、光学異性体との反応の説明図は、透視図のようなものを描かないと無理です。鍵と鍵穴の図も、立体異性体の基質で説明しているのを見た記憶はありません。  結合部または触媒部のどちらかが、2箇所以上の認識部位を持たないと、立体異性体との反応は説明できません。  鍵穴は、丸や三角で描いてある、これは2次元、すなわち2箇所以上を示している、と説明されれば「恐れ入りました」と言うだけですが。

  • prumin
  • ベストアンサー率71% (66/92)
回答No.1

基本的には「鍵と鍵穴モデル」で間違いありません。 あえて言うならば,酵素も含めてタンパク質は L 型のアミノ酸のみが繋がって出来ています。つまり酵素やタンパク質が特定の光学異性体なので,特定の光学異性体を認識できるとも言えるでしょう。

関連するQ&A

  • 無機触媒

    無機触媒の化学反応の促進の様子をモデルで表すことはできるのでしょうか? 酵素の鍵と鍵穴の関係(基質特異性)の反応モデルと比較したいのです。

  • 生体内の酵素について

    酵素は化学変化をおこすのに必要なタンパク質だと書かれているのを読みましたが、1つの生体内に酵素以外のタンパク質はあるものなんでしょうか? 「タンパク質にリン酸を結合させる酵素をキナーゼといいます。」と本に書いており、リン酸が酵素キナーゼなんでしょうか?そもそも酵素に別の酵素が結合するものなんでしょうか?それとも酵素ではないタンパク質にキナーゼという酵素が結合して化学変化をおこしているのでしょうか? タンパク質は生体内に必ずあるとも書いてあり、化学変化をおこすのに酵素というタンパク質も必要と書いてあったので、生体内には少なくとも2種類以上のタンパク質があるということですか?タンパク質の種類は沢山の種類があるとも書かれており、よく分からなくなってきました。

  • 酵素と酵素反応に関して

    どうしてもこれらの問題が分かりません(>_<);; 以下の記述に誤りがあります。 1.動物細胞由来の酵素には、反応の至適pHが酸性のものはない。 2.基質分子と酵素たん白質との結合は、主にイオン結合である。 3.酵素反応の最適pHは、酵素たん白質の分子量により決まる。 4.反応液中の塩濃度は、酵素反応の最適温度には影響をあたえない。 どこがどういう理由で誤っているのか教えてください! どれを調べても載ってませんでした。;;

  • 光学異性体

    教科書の記述で 光学異性体同士は (1) 物理的性質、化学的性質は同じで (2) 旋光性、生理的性質が異なる とあるのですが、結局のところ物理的性質、化学的性質、生理的性質の定義、違いはなんなんでしょう?なんとなく、旋光性は物理的性質なような気がするんですが... よろしくお願いいたします

  • 非競合阻害やアロステリック阻害について

    ヴォート生化学の本に「非競合阻害剤…酵素の基質結合部位と異なる部位に結合する物質」とありました。 また、別の本に「アロステリックとは、他の部位(または場所)という意味である。アロステリック酵素は、その分子内にその本来の触媒作用部位とは別に、代謝調節作用物質を結合させる部位(調節部位)をもった酵素たんぱく質である。」とありました。 そこで疑問におもったのですが、 (質問1)酵素の基質結合部位とは活性部位のことですか? (質問2)酵素の基質結合部位と異なる部位=調節部位ですか? 以上の2点を教えていただけないでしょうか?お願いします。

  • 酵素の生体触媒について

    最適pHがある理由は 「酵素はタンパク質であり立体構造であるイオン結合が関係する。」 最適温度は 「酵素はタンパク質であり立体構造である水素結合が関係する。」 このようなことでいいのでしょうか? また、酵素の反応は無機触媒に比べて緩やかであるのは(リパーゼによるオリーブ油の加水分解実験をやりました)なぜですか?

  • 酵素(ホスフォターゼ)について教えてください。

    この前酵素活性を調べる実験でアルカリホスフォターゼというものを使いました。 ホスフォターゼには他にも種類があるらしいのですが、他にはどんなものがあるのでしょうか?? アルカリホスフォターゼのように全てリン酸モノエステル結合を切る働きをもつのでしょうか?? もう一つ知りたいのですが、酵素活性がpHや温度に依存するのは酵素がタンパク質だからです・・・よネ?もっと詳しく知りたいのですが、化学系の大学なので生物系の本が少なくてなかなか文献が見つかりません;気になるのでもう少し調べてみたいと思いますがわかる方いらっしゃいましたらヒントでも良いので教えてください。お願いします><

  • 生化学の酵素について

    生化学の酵素についての質問です。 どうか無知な私に、皆さんの知識をかしてください。 質問は以下の3つです。 (1)酵素の触媒作用におけるたんぱく質の役割とは何ですか? (2)酵素の活性中心の研究法はどうするか? (3)たんぱく質の立体構造の安定化する要因は何か? 少しでも知っている方は教えてください。

  • 遷移状態優先結合??ヴォート生化学p407

    遷移状態優先結合について。酵素のセリンプロテアーゼの触媒機構のところで、基質が、遷移状態において正四面体構造をとるため、酵素は遷移状態基質と強く結合する、 とかいてあったのですが、これは、四面体構造の方が、酵素の結合部位において、水素結合などでより強力に結合する、ということで合っているのですか? では、優先的に結合する、というのはどういうことですか? また、これによって反応促進されるのはどうしてですか?意味がわかりません(・。・; 参考までに ヴォート生化学p407~408を見て質問しました。

  • 酵素の非競争阻害について

    酵素の非競争阻害とは、酵素または酵素-基質複合体の両方に結合し、その活性を阻害する、と生化学辞典に書いてあり、その例としてキレート剤が挙げられていました。それは補因子としての金属イオンをキレートする、ということなのでしょうか?キレート剤は酵素には結合しないと思うのですが、それでも非競争阻害なのでしょうか?また非競争阻害のなかには、アロステリックのような効果で活性が阻害されるというものもあるのでしょうか?