- ベストアンサー
タンパク質の変性について
- みんなの回答 (1)
- 専門家の回答
質問者が選んだベストアンサー
熱・pH・圧力・変性剤でタンパクが変性するのは、水素結合、ジスルフィド結合、 疎水性相互作用、ファン・デル・ワールス力、静電相互作用などの結合のどれかが乱されるからです。 pH変化は側鎖のイオン化に影響を及ぼし水素結合を破壊するだけでなく、 SSの還元されやすさ、溶媒のイオン強度変化により非共有結合全般に影響を及ぼします。
関連するQ&A
- タンパク質をできるだけ変性させないようにすることはできるのでしょうか?
タンパク質はその2次以上の構造を変え、生物学的機能を失います。 では、構造を変えないようにするには、どのような手法などがあるのでしょうか? 熱変性、変性剤による変性、PH変化による変性いろいろあるとは思いますが、知っている範囲でよろしくお願いします。 特に洗剤(界面活性剤)によりタンパク質が変性するようなので、それについてはかなり重要な問題だと思うのですが・・・。 それは、変性してもタンパク質を再生する酵素などがあるので問題ないのでしょうか?
- ベストアンサー
- 生物学
- なぜタンパク質は界面活性剤を加えると変性するのですか?2
以前、教えてgooで聞いた話によるとタンパク質のアミノ酸同士の水素結合や疎水性相互作用の間に界面活性剤が入り込み、それらの結合を切るというものでした。 そこで、新たに2つの質問があります。 質問1.水素結合を切るというのは、 O・・・H を (1) O・・【親水部】・・H 【疎水部】 (2) O・・【親水部-疎水部】・・H のどちらのようになっているのでしょうか? 化学についてあまり詳しくないのですが、Hは電気陰性度が低いので(2)の場合なのかな?と思うのですが。 質問2.前記の内容はタンパク質の2次構造を変性させる理由になると思うのですが、3次構造を変性させるのは界面活性剤がどのように働いているのでしょうか?
- 締切済み
- 生物学
- タンパク質の変性について
タンパク質の変性について タンパク質が酸やアルカリによって変性するとき、ポリペプチド鎖の立体構造が変わるだけで、アミノ酸の配列は変わらない…ということはペプチド結合が切れたりはしないんですよね? しかしペプチド結合は酸やアルカリによって加水分解される、とも参考書等に書いてあります。 これがわかりません。 酸変性、アルカリ変性の際、ペプチド結合は切れないのでしょうか?
- ベストアンサー
- 生物学
- タンパク質とアミノ酸
タンパク質は、アミノ酸が鎖状につながった高分子化合物であり、一般的に熱によって働きが失われますが、このときなぜアミノ酸の配列に変化は生じないのでしょうか?? タンパク質の立体構造はアミノ酸の配列順序によって決まると学びました!熱変性したらタンパク質の立体構造が変化して、アミノ酸の配列も変化するのではないんですか?
- 締切済み
- 生物学
- タンパク質は熱変性でpHも変わってしまうのですか?
SDS-PAGEの際に、サンプルをボイルしますよね。タンパク質は熱変性を起こしていると思うのですが、ボイルする前と、タンパク質のpHは変わってしまっているのでしょうか? また、変わるとしたら、アセトン沈殿させるなどしたら、立体構造のようにpHも元に戻すことはできるのですか?
- 締切済み
- 哲学・倫理・宗教学
- 等電点って?
タイトルの通りなのですが、等電点とは一体何なのでしょうか? 恥ずかしながら、大学生になって初めて等電点という言葉を耳にしたものです…(汗 自分でネットで調べてみましたが、「タンパク質を構成しているアミノ酸側鎖やアミノ末端、カルボキシル末端の電荷はpH条件によって変化し、電荷の総和がゼロになるpHの値」と言われてもさっぱり意味がわからないのです。 アミノ側鎖やカルボキシル基についてはわかります。が、電荷の総和~からまったく理解できないのです。 この前卵白に塩酸を加え、pHを見ながら卵白の様子を観察する実験をして、実験報告レポートを提出することになっているのですが、等電点というのが全くわからなくて、何を聞かれているのか、何を答えればいいのかもわからないのです。 どなたか、等電点についてわかりやすく教えていただけませんでしょうか?具体例などがありましたら一緒に書いてくださると私も理解できるかもしれません。 よろしくお願いします。
- ベストアンサー
- 化学
- ペプシンの最適pH.
ペプチンの最適pHは3である。どのようなアミノ酸側鎖が触媒作用に関与していると考えられるか? という問題ですが、最適pHが3ということは、アミノ酸側鎖に水素が多く含まれてるとき、大きな酵素活性を示す、ということですよね?それと、なにか側鎖が関係しているのでしょうか?
- 締切済み
- 生物学
- タンパク質が自己集合するとき関与するアミノ酸
こんにちは。 タンパク質のことについて質問させてください。 タンパク質のサブユニット同士が結合して複合体を形成する際、 各サブユニットのどのアミノ酸残基が結合に関与するか どのように調べればよいのでしょうか? 例えばヘモグロビンはαとβの2種類のサブユニットが2つずつ集まって四量体を形成しています。 ウィルスの外殻もサブユニットが集まって多量体を形成しています。 これらのタンパク質のデータをPDBで検索すると、詳細な構造を見ることができます。 しかし、この画像を見て各サブユニットのどのアミノ酸が結合に関係しているのか、と考えると Aのアミノ酸とBのアミノ酸が接近しているから関係してるかな、程度の解釈しかできません。 低分子量なら原子間の距離を測ったりすることもできますが、 高分子量のタンパク質で多量体を形成するものは 1つ1つチェックしていてはきりがありません・・・ 私としては 「αサブユニットとβサブユニットが自己集合するとき Aアミノ酸とBアミノ酸が水素結合し、Cアミノ酸とDアミノ酸がイオン結合している」 というようにデータに基づいた解釈ができればいいと思っているのですが。 理想はサブユニット間の水素結合、イオン結合等が視覚的に表示されることです。 Jmolの機能でサブユニット間で結合に関与しているアミノ酸がわかるようなコマンドや機能があれば 教えてください。もちろん他のサービスや方法でも構いません。 よろしくお願いします。
- ベストアンサー
- 生物学
- タンパク質の耐水性について
生物の体の多くはタンパク質でできています。タンパク質は、その構造を水素結合によって保っていますが、水素結合なら水に大変弱いと思うのですけど、なぜ水に対して抵抗力があるのですか。 特に、単純な構造を持つウイルスはカプシドをタンパク質によって形成していますが、水分の多い生物の体内に入っても平気なのはなぜですか。もし耐水性がなければ不活性化してしまう筈ですが。
- 締切済み
- 生物学
お礼
そのとおりですよね。ありがとうございます!