• ベストアンサー

たんぱく質の立体構造を描くソフト

下記の条件を満たす,たんぱく質の立体構造を描くソフトを探しています. (PDBファイルを用いて作成できれば助かります) (1)C末,N末が表示できる. (2)α1,α2,,,β1,B2,,,が表示できる (3)結合(疎水性相互作用,水素結合,イオン結合,S-S結合) が表示できる (1)(2)(3)すべてを満たすソフトは難しいかもしれません. (1)(2)(3)いずれかを満たすソフトを教えて頂ければ幸いです. よろしくお願いいたします.

質問者が選んだベストアンサー

  • ベストアンサー
  • Sbacteria
  • ベストアンサー率42% (55/129)
回答No.2

>(1)「基本的に、C末, N末は、アミノ酸残基がわかればマークできます。」と書かれていましたが,たんぱく質の1次構造がわかれば,アミノ酸残基はわかるのでしょうか? タンパク質は、アミノ酸がペプチド結合で1次元に配列してできた長いポリペプチド鎖が、折りたたまってできた高分子です。と言うことは、ペプチド結合に関与しないαアミノ基、αカルボキシル基が2個、両端にあって、アミノ基側をN末、カルボキシル基側をC末と呼びます。 >(3)立体構造から結合のことをわかるために,勉強したいです.ご紹介頂ける書籍,Webサイトはございませんか? (1)の質問から考えると、基礎的なことから手がけた方が良いでしょうね。ブルーバックスや岩波新書の生化学関係の本を読まれてはどうですか? おすすめは、 http://www.amazon.co.jp/exec/obidos/ASIN/4062744031/ref=pd_sim_dp_5/249-7148331-1559557 などです。 おすすめのサイトは、 http://133.100.212.50/~bc1/Biochem/biochem4.htm です。 頑張ってください。

mar0325
質問者

お礼

ご回答ありがとうございました. 早速お教え頂いた本,Websiteを利用して勉強したいと思います

その他の回答 (1)

  • Sbacteria
  • ベストアンサー率42% (55/129)
回答No.1

初心者には、 RasMol が良いと思います。 http://www.umass.edu/microbio/rasmol/ (1)基本的に、C末, N末は、アミノ酸残基がわかればマークできます。 (2)”α1,α2,,,β1,B2,,,が表示できる”と言うのが、何の事かわかりませんが、αへリックス、βシート構造は表示できます。 (3)結合は、X線でもNMRでも直接見える訳では無い(S-Sは見えますが...)ので、自分で見ながら確かめていく必要がありますが、距離も簡単に求められるので、色々いじくってなれるのが一番かと思います。 他にも、 Swiss-PDBviewer や MolMol があります。 http://tw.expasy.org/spdbv/ http://homepage.mac.com/yabyab/howtomolmol/molmol0.html

mar0325
質問者

補足

ご回答ありがとうございます. たんぱく質の分野に未熟なため,下記の質問をお教え願えないでしょうか? (1)「基本的に、C末, N末は、アミノ酸残基がわかればマークできます。」と書かれていましたが,たんぱく質の1次構造がわかれば,アミノ酸残基はわかるのでしょうか? (3)立体構造から結合のことをわかるために,勉強したいです.ご紹介頂ける書籍,Webサイトはございませんか? 宜しくお願い致します.

関連するQ&A

  • たんぱく質の立体構造

    先日、新聞で「たんぱく質の立体構造を切る物質が見つかった」というようなものを見かけたのですが、 立体構造をつくっている結合はなんというのでしょうか?(ペプチド結合…は違いますよね…?) また、立体構造をばらす物質って何個もあるんでしょうか?

  • なぜタンパク質は界面活性剤を加えると変性するのですか?2

    以前、教えてgooで聞いた話によるとタンパク質のアミノ酸同士の水素結合や疎水性相互作用の間に界面活性剤が入り込み、それらの結合を切るというものでした。 そこで、新たに2つの質問があります。 質問1.水素結合を切るというのは、 O・・・H を (1) O・・【親水部】・・H    【疎水部】 (2) O・・【親水部-疎水部】・・H のどちらのようになっているのでしょうか? 化学についてあまり詳しくないのですが、Hは電気陰性度が低いので(2)の場合なのかな?と思うのですが。  質問2.前記の内容はタンパク質の2次構造を変性させる理由になると思うのですが、3次構造を変性させるのは界面活性剤がどのように働いているのでしょうか? 

  • 疎水性相互作用と二次構造との関係について

    疎水性相互作用によって内部に疎水性アミノ酸は取り込まれるが、アミノ基は親水性なので、取り込まれたアミノ基どうしで水素結合することで安定化し、この構造によって二次構造が生成するということを聞いたのですが、この相互作用が二次構造を形成する上で一番重要なものなのでしょうか?それとも他にもっと重要なものがあるのでしょうか?

  • タンパク質とリガンドとの結合

    タンパク質とリガンドとの結合について詳しく説明せよ。という問題があるのですが、何を説明すればいいのかさっぱりわかりません。 水素結合や疎水結合などにより結合している、みたいなことでいいんでしょうか?でも、全然詳しくないですよね・・・ どなたかわかる方教えてください。

  • 分子間相互作用

    アセトニトリル(CH₃C三N)分子同士の間に働く分子間相互作用のうち、 主要なのは以下のうちどれですか? 1.ロンドン(分散)力 2.水素結合 3.静電相互作用 4.疎水性相互作用 5.双極子-双極子相互作用 2.水素結合は、電気陰性度の大きい原子(F,O,N)に結合した水素を介した結合なので、 当てはまらないという事が分かります。 4.疎水性相互作用は、疎水性の化合物や官能基が複数あるとき、 水から排除され互いに近づこうとする性質なので、 アセトニトリルは疎水性官能基がCH₃の一つであることから 当てはまらないと解釈しました。 1.3.5の中から絞る際にどのように考えたら良いですか? 解説をお願い致します。

  • 狂牛病について

    こんにちは。狂牛病はプリオン蛋白質が、αへリックス構造からβシート構造へ変わることにより起こるとインターネットや文献で知りました。学校の先生からは、蛋白質は、疎水的相互作用で疎水性のものは内側に、親水性のものは外側に突き出た構造をしているが、異常なプリオン蛋白は疎水基が外側になっていて、正常な蛋白質を疎水基を外側に変え、結合していき狂牛病が発生すると言っていました。この二つのことは両方起こっているのですか。αへリックスとβシート、親水基、疎水基の関係はどのようになっているのかいまいち理解できません。よろしくお願いします。

  • エントロピー

    疎水性相互作用というのは疎水的なタンパク質の周りには構造水があり、その構造水について考えたとき、疎水基どおしでくっついたほうが安定化するから疎水性相互さようをしエントロピーが減少する。というかいしゃくでよろしいのでしょうか? 追加でもうヒトツ 疎水性相互作用も、結局は電気的な力(静電的相互作用)の仲間だと考えてもよろしいのでしょうか?

  • タンパク質データベースの利用法(立体構造・画像)

    タイトルの文字数制限が25字以内なので,妙なタイトルですみません。 よくものの本などにタンパク質の立体構造の画像などが掲載されていることがあります。 おそらくタンパク質データベースなどを利用して表示されているのではないかと思いますが,データベースの利用法が分かりません。たとえば http://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein を例にした場合,どのように操作していくか教えていただけますか。  任意のタンパク質を取り上げ,任意の方角から見たタンパク質の立体構造を表示・保存したいのですが。  周りに詳しい人間がいないので困っています。どうぞよろしくお願いします。

  • 酵素内の結合について

    酵素の三次構造を支える結合として、イオン結合、疎水結合、S-S結合、水素結合がありますが、この結合の中で温度が上がることによって切れる結合は何結合ですか?また、pHが変わることによって切れる結合は何結合ですか?  

  • 酵素の生体触媒について

    最適pHがある理由は 「酵素はタンパク質であり立体構造であるイオン結合が関係する。」 最適温度は 「酵素はタンパク質であり立体構造である水素結合が関係する。」 このようなことでいいのでしょうか? また、酵素の反応は無機触媒に比べて緩やかであるのは(リパーゼによるオリーブ油の加水分解実験をやりました)なぜですか?