ヘモグロビン中の鉄イオンについて

質問

大学の授業で、
ヘモグロビン中の鉄IIイオンは酸素とゆるく結合して
酸化されることはないと習いました。
鉄IIイオンの塩は、酸素が溶けた水中では速やかに酸化されるのに
なぜヘモグロビン中の鉄IIイオンは酸化されないのでしょうか？

あまり頭が良くないので誰かわかりやすく教えて下さい。
よろしくおねがいします。

回答No.3

ma-ri-q · ベストアンサー

鉄を酸化するということは一方で酸素を還元しなければなりません。つまり酸素を還元するためのプロトン源が必要になります。
鉄の塩では、水中にたくさんのプロトンがありますから酸素は常に活性化されており容易に酸化還元が進行します。

さてここから説明をするには少し高度な知識が必要になってしまいますが、
まず多くのヘム系酵素の金属中心の周りには4配位のポルフィリンという平面配位子がついています。
またそのポルフィリン平面の軸方向にはヒスチジン(又はシステイン)というアミノ酸のイミダゾールが配位しています。

このためヘモグロビン、(ミオグロビン)のイミダゾールのNが鉄に対して電子を供与しているため、その反対側のO2が配位すべき空軌道の広がりが小さく、これが「ヘモグロビン中の鉄IIイオンは酸素とゆるく結合している」原因です。
わざわざなぜこんなことしているかというと、反応終了後の酵素上にいつまでも酸素の残存物が残っていても困るからです。

一方で酸素が配位する側の空間の近くには、遠位のヒスチジンがあります。この遠位のヒスチジンは鉄に配位こそしていないものの、酸素が鉄に配位した際にその酸素にプロトンを供給し酸素を活性化すると言う大事な役目を担っています。
これはミオグロビンの他ペルオキシダーゼやP450などの一般的なヘム系酵素にも通用する酸化還元活性機構なのですが、問題はミオグロビンではこの遠位のヒスチジンが、酸化還元活性の高いにペルオキシダーゼやP450に比べ、配位後の酸素分子に近づきすぎるのです。
このため酸化還元活性をあげるのではなく、鉄と酸素分子がいつまでもただ配位している状態を安定化させる方向に働いてしまい(この理由は双極子モーメントなどを考える必要がありここでは割愛します。)、十分な活性を得られないのです。

同じような構造を持った酵素でありながら、このようなたった少しの構造の違いによって巧みに働きを変えているのですから、すごいものですよね。

近年はミオグロビンタイプのヘム鉄ミュータントで酸化還元をする試みもあり、その第一人者のページの研究リンクをつけ加えときます。
内容が少々高度ですが。
ttp://bioinorg.chem.nagoya-u.ac.jp/jp/myoglobin.pdf

長々とごめんなさい。

お礼

とても詳しい説明ありがとうございます。
ヘモグロビンの構造もくわしくわかってほんと参考になりました。
まだまだ私は勉強不足のようなのでこれからも
がんばって勉強していきたいと思います。
ありがとうございます。

回答No.2

Tacosan

確かに, ただの Fe(II) では, O2 があると Fe(III) に酸化されてしまいますが, Hb においては非常に巧妙な機構で酸化されないようになっています.
まず, Hb の Fe(II) はポルフィリンと (ヒスチジン由来の) イミダゾール基が配位した 5配位の状態になっています. HbO2 になると最後の 6番目の位置に O2 が配位するんですが, この O2 が入るべき場所はその周囲のアミノ酸の関係で高度に疎水性になっています. このように, 「高度に疎水性になっている」ため Fe(II) は酸化されません. この効果はモデル分子でも確認されており, Fe(II)-ポルフィリン錯体では O2 ですぐに Fe(III) に酸化されてしまいますが, O2 の配位位置の周囲を高度に疎水性にすると Fe(II) のままで O2 が配位されることが示されています.

お礼

回答ありがとうございます。
鉄IIイオンが酸化されないのはポルフィリンの影響ではないんですね。
参考になりました。

回答No.1

myeyesonly

こんにちは。
ヘモグロビンの中では鉄イオンはヘムという物質に周囲を取り囲まれた状態で存在しているので、酸素と直接触れ合う事が出来ません。

この為、酸素は鉄と結合する、というより「鉄を含んだヘムという物質と結合する」という状態になります。

このヘムという物質にグロビンというたんぱく質がくっついたものがヘモグロビンです。

お礼

回答ありがとうございます。
ヘモグロビンの中で鉄イオンがどういう状態なのかもわかっていませんでした。