• ベストアンサー

納豆のネバネバが存在出来る理由

kasudakoの回答

  • kasudako
  • ベストアンサー率62% (50/80)
回答No.1

どなたからも回答が無いようなので回答します。 但し、私の専門は分析化学(以前酵素を使った新規分析法を開発したことがあります)で、酵素は専門としていません。  結論的にいえば、納豆は各種成分が平衡状態なった状態だからです。 この説明でお分かりでしょうか? もし、ナットウキナーゼが全てのタンパク質をアミノ酸まで分解するとしたら、納豆にはたんぱく質は存在せず、グルタミン酸などのアミノ酸の混合物になることになります。 蛇足ですが、納豆には、タンパク質以外の物も含まれているので、ナットウキナーゼでたんぱく質が100%アミノ酸に分解されたとしても、納豆はアミノ酸100%にはなりませんが…。

kagakusuki
質問者

お礼

 御回答頂き有難う御座います。  平衡状態にあるという事は、ムチンやポリグルタミンがナットウキナーゼによって分解される際に生成するアミノ酸や糖が、再度結合してムチンやポリグルタミンが生じる反応が起きていて、ムチンやポリグルタミンを分解する反応と再結合させる反応を合わせた場合、エネルギー収支が0になっている、即ち、エネルギー源が無くともムチンやポリグルタミンが一定の割合で存在し続けるという事を意味しますが、アミノ酸や糖からムチンやポリグルタミンを合成する反応は納豆菌の細胞内で起きている蛋白質の合成反応であり、その反応を維持し続けるためには納豆菌の代謝を維持するエネルギー源が必要となり、そのエネルギー源としてアミノ酸や糖の一部が不可逆的に消費されますから、 >平衡状態なった状態 という表現では語弊がある様に思います。  もしかしますと回答者様が仰りたい事は、ムチンやポリグルタミンの分解生成物に加えて、大豆に含まれている成分の分解生成物が納豆菌に吸収されて、細胞内でムチンやポリグルタミンが合成され続けているため、平衡状態ではないものの、納豆菌の代謝を維持するのに必要となる栄養が無くならない限りは、ムチンやポリグルタミンの濃度が0になる事は無いという事でしょうか?  それならば確かにムチンやポリグルタミンが無くならなくとも不思議はないと思います。  只、この御回答で判る事は、それはその様な可能性も考えられるという所までで、ネバネバが存在する事が出来ている理由が、本当にその理由によるものなのかどうかは解りませんでした。  もしもナットウキナーゼによる分解速度の方が納豆菌による合成速度よりもずっと速かった場合にはムチンやポリグルタミンの濃度は低くなってしまいますから、回答者様の仰る理由でネバネバが維持されているとするためには、納豆菌による合成速度がナットウキナーゼによる分解速度と比べて非常に遅い訳ではないという事を明らかにする必要がありますが、その点を明らかとする様な何かの情報源を御教え頂く訳には参りませんでしょうか?  後、可能性だけの事であれば、遺伝子組み換えの分野などに使用されている制限酵素がDNAの中の特定の塩基配列となっている部位しか切断出来ないのと同様に、ペプチド鎖の中でナットウキナーゼが切断する事が出来るのは何らかの条件を満たしている部位に限られているために、ナットウキナーゼによるポリグルタミンやムチンの分解反応は途中で停止してしまい、全てを分解する事が出来ない、といった様な類の他の可能性は考えられないのでしょうか?

関連するQ&A

  • 納豆を食べると血栓ができにくい?

    納豆に含まれるナットウキナーゼは血栓を溶かすの で、納豆を食べると健康に良い、という話を前に 聞いたことがあります。 しかしよく考えると、例え納豆をどれだけ食べても、一度消化液で分解された後に、吸収されるはずです。酵素であるナットウキナーゼもタンパク質分解酵素に分解されて、それから吸収されて血管中に入ります。一度分解された酵素(ナットウキナーゼ)が血管中で働くとは考えられないと思うのですが、 どうでしょうか? 働くとしたらその仕組みを教えてください。

  • ナットウキナーゼはどうして効くのでしょう

    ナットウキナーゼって、酵素なんですよね。血栓を防ぐとかいうのであれば、ナットウキナーゼが血管に入るはずですが、酵素であればたんぱく質なので血管に入る前に分解されてしまうはずです。どうやって血管に入って血栓予防の働きをするのでしょうか。大変不思議です。 そもそもキナーゼというのですからリン酸化酵素なのでしょうか。何をリン酸化するのでしょうか。詳しい方、教えてください。お願いします。

  • ナットウキナーゼの蛋白質分解機構

     蛋白質分解酵素には様々なものがあり、その内の1つとして納豆に含まれている蛋白質分解酵素であるナットウキナーゼがあります。  蛋白質分解酵素は、ペプチド鎖のアミノ酸配列の途中の所を切断して短鎖のポリペプチドに分解するエンドペプチダーゼと、ペプチド鎖のアミノ酸配列の末端からアミノ酸を1~2個ずつ切り離して行くエキソペプチダーゼという2つの種類のどちらかに分類する事が出来ます。  更に、エキソペプチダーゼはペプチド鎖を、カルボキシル基がある方の末端からアミノ酸を切り離して行くカルボキシペプチダーゼと、アミノ基がある方の末端からアミノ酸を切り離して行くアミノペプチダーゼのどちらかに分類する事が出来ます。  ではナットウキナーゼはエンドペプチダーゼなのでしょうか、それともエキソペプチダーゼなのでしょうか?  また、もしもエキソペプチダーゼであった場合には、カルボキシペプチダーゼとアミノペプチダーゼのどちらなのでしょうか?

  • 納豆の効用に関する疑問

    ナットウキナーゼは酵素ならば口から入れてもアミノ酸まで分解されて血液の中に酵素としては入らないと思うのですが、なぜ効果があることになっているのでしょうか。一方納豆にはビタミンKが含まれているので、納豆を食べるとは血液凝固を促進するのでしょうか。

  • ナットウキナーゼについて

    お世話になります。 納豆に含まれているナットウキナーゼは血管の中の血栓を溶かしてくれると言われていますが、「納豆を食べてもナットウキナーゼは胃腸の消化液で分解されてしまい、分解されずに腸にいったとしても分子量が大きくて腸から血液には吸収されない」というような意味の記述をネットで見つけました。 納豆はナットウキナーゼを抜きにしても健康には色々と素晴らしい食品ではあると素人の私でも思いますが、ナットウキナーゼについての本当のところは、どっちなんでしょうか? それと、夕食や夜に食べるといいという理由がいまひとつ分かりません。ましてやヨーグルトと一緒に食べるといいとかも言われています。本当なんでしょうか? ダイエットをしているので食品や栄養に対する興味が出てきました。 よろしくご教授お願い致します。

  • タンパク質の機能と等電点?

    タンパク質の等電点は,そのタンパク質が活性型の構造をとれるpHなのでしょうか? たとえば,胃の強酸環境で働くタンパク質分解酵素であるペプシンの等電点は1です. これよりも高いpHではペプシンの活性は落ちると思います. タンパク質の等電点から,そのタンパク質の機能を知ることができるのでしょうか? よろしくお願い致します.

  • 酵素活性の比較

    いつもお世話になっています。 動物組織から精製したタンパク質について酵素活性を測定しています。 酵素はモノアミンオキシダーゼという酵素で、基質はbenzylamine hydrochloride です。 緩衝液にはk-phosphate pH7.4を用いています。 250nmの吸光度変化を測定し酵素活性を求めているのですが、吸光度はリニアに変化しており、きちんと測定できているように思います。 しかし、結果が思うようではありません。 コントロールでもうまくいかないのです。 これは計算方法も間違っているのではないかと思い質問しました。 精製前のタンパク質と精製後のタンパク質の酵素活性を測定し比較する場合、mg proteinあたりの酵素活性を求めて比較するということで良いのですか? それとも、タンパク質のTotal volumeをかけてTotal同士を比較するものなのでしょうか。 どなたかご教授お願いいたします。

  • タンパク質分解酵素について

    タンパク質を分解するための酵素は前駆体として分泌されて、活性化されてから、その機能を発揮するのはわかったのですが、このようになっている利点は何なのでしょうか? 主にペプシン、トリプシンの活性、pHの関係を交えながら説明していただけると幸いです。 よろしくお願いします。

  • タンパク質分解酵素の自己矛盾

    酵素もたんぱく質の一種だと思うのですが、 タンパク質分解酵素は、なぜ相打ちして分解されてしまわないのでしょうか?

  • たんぱく質分解酵素はなぜ自己分解しないのか

    以前からかなり疑問に思ってきましたが、明確な回答を得たことがありません。  酵素もたんぱく質であるのにどうしてそのものによって分解を受けないのかが不思議です。  かなり限られたたんぱく質を分解する酵素であるなら活性中心の形状が合わないということで 解るのですが  消化酵素のように、割と雑にいろんなタンパク質を分解するような酵素の場合、どうして自己分解をおこさないのでしょうか。