• ベストアンサー

蛋白質サイズ

ryumuの回答

  • ベストアンサー
  • ryumu
  • ベストアンサー率44% (65/145)
回答No.4

結晶構造が報告されているのなら、masa1000rxさんのいうように直接測ってみたらいいでしょう。 ちなみに、RasMolのコマンドラインで”set picking distance”と打ち込めば、クリックした原子間の距離が分かります。 ただし、zarastro21さんがおっしゃるように、由来によって分子量が異なりますし、またフォールディング状態にも大きさは依存します。しかも、分子自体も揺らいでいるので(すなわち温度にも依存する)、分かるのはあくまで目安の大きさであることを忘れないで下さい。 実際の活性状態では、さらに形が変化することもあり得ます。

atching
質問者

お礼

大変参考になりました、有難うございます。 私の目的が界面に蛋白質が飽和吸着したときに何分子着くかが知りたかったので、ryumuさんの方法で十分な情報を得ることができました。

関連するQ&A

  • 消化酵素から生成される物質について

    この間、質問をしたものです。返事ができなくてすいませんでした。答えて下さった方ありがとうございました。 違う質問なのですが、澱粉の消化酵素はアミラーゼ、たんぱく質の消化酵素はプロテアーゼ、脂肪の酵素はリパーゼ というところまでは、分かったのですが そこから生成される物質がどうしても分かりません。 知りたいのですが、教えてください。

  • タンパク質分解酵素による分解の違い

    たんぱく質分解酵素といわれるものにアミラーゼやアクチニジン プロテアーゼなど、いろいろありますが どの分解酵素によっても分解後の作用は変わらないのでしょうか。 ちなみに いま大豆蛋白質をペプチドの形にするものをいろいろ試しています。

  • 結晶化したタンパク質について

    X線でタンパク質の構造解析を行うとき、結晶化が必要になると思いますが、溶液中での構造と結晶状態での構造は大きく異なったりしないのでしょうか。

  • 蛋白質結晶化の利点とは?

    蛋白質の結晶化というのはX線で立体構造を知るために重要であることはわかったのですが、他に蛋白質を結晶化することにより得られる情報であったり利点とういのはなんかあるんでしょうか?

  • タンパク質の機能

     タンパク質のアミノ酸配列とそれをコードしている塩基配列が分かれば、そのタンパクの性質はどこまで明らかにすることができるのでしょうか?  やはりタンパクの折りたたみのようすによって性質は変わるでしょうし、タンパクの基質特異性などが1次構造だけで分かるほど甘くはないように思います。やはりシャペロンとかプロテアーゼを調べる必要があるんですか?X線とか超高磁場のNMRを用いたりする必要なように感じます。  タンパクの機能研究をしている人はどのように研究を進めるのか教えてください。

  • 蛋白質のX線構造解析

    蛋白質のX線結晶構造解析を行おうとしているのですが、結晶にX線を照射すると回折斑点がでますが、何故斑点になるのかイメージできません。また、回折斑点からなぜ、蛋白の立体構造が特定できるのかがイメージできません。結晶中での電子の位置が特定できるということだとは思うのですが・・・。初心者でもわかりやすいように教えていただけないでしょうか。宜しくお願い致します。

  • X線結晶解析法でタンパク質を調べると・・・

    X線結晶解析法を用いて決定された固体である 結晶内でのタンパク質の構造が生体内と同じ 溶液内での構造とほとんど同じである理由は 何なのでしょうか? わかる方回答お願いします。

  • タンパク質のX線結晶構造解析データについて

    タンパク質のX線結晶構造解析データの分析・評価方法について勉強している初心者です。 とある文献のデータを分析しようとしているのですが、本文・supporting information中に「observations-to-parameters ratio」を見つけることができませんでした。RCSB Protein Data Bankに登録されているファイルも探してみましたが、それらしき値は見当たりませんでした。おそらく元のデータから計算できるのだと思うのですが、その方法がわかりません。色々と検索もしてみましたが、見つけることができませんでした。どなたかご存知の方がいらっしゃいましたら教えていただけないでしょうか? また結晶のdiffraction limitの求め方についても教えていただけると幸いです。 よろしくお願い致します。

  • タンパク質の巻き戻し確認

    今大学の生化学実験で変性タンパク質を巻き戻す実験を行っています。その実験に関連して、タンパク質が変性状態から巻き戻して立体構造を保持していることを解析する手法を挙げろ、という課題が出ました。 タンパク質が巻き戻っていることを確認するだけなのなら、たぶんX線結晶解析やNMRは行わないだろうし、酵素活性の測定は実験で行った方法なので(実験ではリゾチームを巻き戻して溶菌活性を見ました)、それ以外に何かないのかと探しているんですが、見つかりません。もしご存知の方がいれば教えていただきたいです。またそのようなことについて書かれている本があれば教えていただきたいです。

  • 膜タンパク質の結晶化が難しい理由は?

    タンパク質の構造解析について質問です。 膜タンパク質の結晶化はなぜ難しいのでしょうか。 ある説明によると、 「その最大の原因は、調製において界面活性剤の可溶化により  疎水性領域がミセルで覆われ、結晶格子が形成されにくいことである」 とあるのですが、 この文章について、以下の点がわかりませんでした。 ・ 膜タンパク質が溶けにくいのは、膜の成分が脂質だから?  それとも膜タンパク質に疎水性領域の部分が多いから? ・ 疎水性領域がミセルで覆われると、どうして結晶格子が形成されにくいのか 素人で申し訳ありませんが、どうぞよろしくお願いいたします。