受容体とリガンドについての計算方法と解き方

このQ&Aのポイント
  • 大学の講義で、受容体とリガンドについて学びました。この記事では、受容体とリガンドの関係式と計算方法、問題の解き方について解説します。
  • 質問の問題1では、ホルモン濃度とkdの値を与えられ、ホルモンと結合している受容体の割合を求める問題です。問題2では、最大応答のために必要なホルモンの濃度を求める問題です。
  • 問題1の計算は、[L]とkdに値を代入してホルモンと結合している受容体の割合を求める方法で解けます。問題2では、最大応答を示すために必要なホルモン濃度を求めるため、数式を使用して解く必要があります。
回答を見る
  • ベストアンサー

受容体とリガンドについて

 大学の講義で、受容体とリガンドについて以下の式が与えられました。 kd=[R][L]/[RL]・・・(1) Rt=[R]+[RL]・・・(2) [RL]/Rt=1/1+(kd/[L])・・・(3) [L]=kd/(Rt/[RL])-1・・・(4) kd:リガンドと受容体の解離定数 [R]:平衡状態でのfreeの受容体濃度 [L]:平衡状態でのfreeのリガンド濃度 [RL]:平衡状態での受容体とリガンドのcomplex濃度     (最大応答を示す時のホルモンと結合した受容体数) 問1  平常時の血液中のホルモン濃度10^-9M,kd10^-7Mとするとこのホルモンと結合している受容体の割合は何割か? 問2  ある受容体(1000個の)のホルモンが10^-10Mとする。細胞が最大応答するには受容体のうち10%すなわち100個が結合する。このときのホルモン濃度はいくらか?  問1に関しては、直接[L]とkdに値を代入すれば良いと知り合いに聞きましたが何度計算しても出ませんでした。  問2はまったく手付かずの状態です。 計算方法、解き方など、どなたか教えていただけないでしょうか。

質問者が選んだベストアンサー

  • ベストアンサー
noname#160321
noname#160321
回答No.1

ホルモン不在の時の受容体濃度を[R]0とし受容体濃度を[R]、ホルモンの濃度[L]とするとき、[RL]/[R]0を求めます、 10^-7mol/L=Rt=[R][L]/[RL] [R]0=[R] + [RL] 10^-7mol/L=Rt=([R]0-[RL])[L]/[RL]=[R]0[L]/[RL]-[L] になりますので、 [R]0[L]/[RL]=10^-7(mol/L)+10^-9(mol/L)≒10^-7(mol/L) [R]0/[RL]=10^-7/[L]=10^-7/10^-9=100 ∴[RL]/[R]0=1/100 でしょう。 問2、ホルモン濃度を求めるのに、 >…のホルモンが10^-10Mとする… これでは分りません。kd=10^-10M なら、[R]0=1000、[RL]=100として上と同じに解けば良いのですが。

PHYCOBOX
質問者

お礼

わかりやすい回答ありがとうございます! 問2については問題の写し間違いだと思います。 助かりました!

関連するQ&A

  • 受容体とmRNAについて

    ある論文で、EphB2(チロシンキナーゼ受容体の一つ)mRNAのレベルを調べた。という文がありましたが、これはEphB2という受容体が持つmRNAなのか、受容体にリガンドが結合してチロシンリン酸化→Src→転写因子のmRNAのことなのかよく分かりません。。。 分かる方よろしくお願いします!

  • 受容体に結合した薬物について

    ノルアドレナリンがα1受容体に結合すると、血管平滑筋の収縮が起こりますがその後は、どうやってもとにもどるのですか?ノルアドレナリン濃度が下がると自然と受容体から離れ、情報伝達が停止するのでしょう?それとも、細胞内でシグナルを停止させる何かがあるのでしょうか?

  • 脂溶性ホルモンと核内受容体の複合体が成す転写活性について

    ホルモン(特に甲状腺ホルモン)が核内の受容体と結合し,特定の遺伝子の転写を活性化する際についての質問です. 転写活性が終わったあと,ホルモンとレセプタが結合したコンプレックスはどうなるんでしょうか? (1)HREと結合したまま. (2)HREから離れ,他の遺伝子の転写に再利用される. (3)HREから離れ,他の物質によって壊される. (4)HREから離れ,コンプレックスも解かれそれぞれ基の物質へと戻る 専門知識がないため,専門用語など間違っているかもしれません.分かる方どうかよろしくお願いいたします.

  • GAVA受容によるシナプス後膜に過分極が起る条件

    こんばんは、下記問について、参考書に記載されている解答の一部(解法)が理解できません。 どなたか、さらに詳しい解説をお願いできませんでしょうか。 _________________________________________ 【問】 表記の通り、抑制性神経伝達物質でGABAを受容したシナプス後膜ではClイオンの透過性が高まり、この時の膜電位はClイオンの平衡電位と理解できる。 あるシナプス後ニューロンの細胞内外のイオン濃度を測定して次の結果を得た。 Kイオン:細胞外濃度=4.0mM 、 細胞内濃度=80.0mM Clイオン:細胞外濃度=100.0mM 、 細胞内濃度=【 A 】mM GABA受容によってシナプス後膜に過分極が起こるためには【 A 】に示す細胞内Clイオン濃度はどのような範囲になるべきか、【 A 】≧20.0mMという記載方法を参考に【 A 】を求めよ。 【解】 Ex=RT/ zF ln【x】out/【x】in を用いる。 Clイオンが流入した時に過分極となる条件は【Kイオンの平衡電位≧Clイオンの平衡電位】であると考えられる。Clイオンに対してはz=-1であることに留意すると、この条件は 【Kイオン】out/【Kイオン】in≧【Clイオン】こんばんは、下記問について、参考書に記載されている解答の一部(解法)が理解できません。 どなたか、さらに詳しい解説をお願いできませんでしょうか。 _________________________________________ 【問】 表記の通り、抑制性神経伝達物質でGABAを受容したシナプス後膜ではClイオンの透過性が高まり、この時の膜電位はClイオンの平衡電位と理解できる。 あるシナプス後ニューロンの細胞内外のイオン濃度を測定して次の結果を得た。 Kイオン:細胞外濃度=4.0mM 、 細胞内濃度=80.0mM Clイオン:細胞外濃度=100.0mM 、 細胞内濃度=【 A 】mM GABA受容によってシナプス後膜に過分極が起こるためには【 A 】に示す細胞内Clイオン濃度はどのような範囲になるべきか、【 A 】≧20.0mMという記載方法を参考に【 A 】を求めよ。 【解】 Ex=RT/ zF ln【x】out/【x】in を用いる。 Clイオンが流入した時に過分極となる条件は【Kイオンの平衡電位≧Clイオンの平衡電位】であると考えられる。Clイオンに対してはz=-1であることに留意すると、この条件は 【Kイオン】out/【Kイオン】in≧【Clイオン】in/【Clイオン】outとなる・・・質問部分 つまり 【Clイオン】in≦【Kイオン】out【Clイオン】out/【Kイオン】in=4.0×100.0/80.0=5.0 となるので 【 A 】≦5.0mM _________________________________________ この質問部分(等号以右について)ですが、なぜ ≧【Clイオン】out/【Clイオン】in ではなく ≧【Clイオン】in/【Clイオン】out なのですか? 解りにくい文面で申し訳ありませんが、よろしくお願いします。 あと、この等式が成り立つ状態の意味も理解できていません、解りやすく解説いただけると本当にありがたいです。 よろしくお願い申し上げます。

  • 平衡状態の容器内の圧力について

    A2 + B2 ⇄ 2AB 容器の圧力[V] 温度T[K] A2の物質量 a[mol] B2の物質量b[mol] 平衡状態においてx[mol]のABが生じた。気体定数をR[Pa L/mol K]。 この反応速度はAのモル濃度とBのモル濃度の積に比例。反応時間はs[秒] (1) この反応において、反応開始時に比べ平衡状態時の圧力は何倍になっているか。 (2) 平衡状態における容器内の圧力[Pa]について、問題中のa,b等の記号を用いてこたえろ。 という問題がありました。 色々と調べると平衡定数Kなどを求める方法などは分かったのですが、上記の問題の解き方が分かりません。平衡状態には平衡定数を使うのなら、どのように使えばよいのか・・・。 圧力もP=(n/V)RTでそれぞれPA=(a/V)RT、PB(b/V)RT、Px=(x/V)RTとは求めたのですが、結局平衡状態だとどう表せばよいのか・・・ 教えてください。

  • インスリンとその受容体

    NATURE vol 493 10 Jan. 2013の記事を読んでいます。 (1)Although an insulin-mimetic peptide was present in the crystallization trials, it could not be located in the electron-density map and was presumed to be unbound. インスリン擬態ペプチドは結晶化特性で示されるが、これは電子密度マップ中に局在できず、そし結合が出来ないものと考えられていた。 でいいのでしょうか。it 以降が不安です。 (2)Almost all of the hydrophobic residues extending from the flat β-sheet surface of L1, which were previously mapped as insulin-binding ‘hotspots’, contact the αCT helix rather than insulin, and it is the αCT helix that is in intimate contact with insulin. 以前にインスリン結合「ホットスポット」として位置付けられたL1の平面βシート表面から広がった大半の疎水性残渣はインスリンよりもむしろaCTへリックスと接触し、そしてこれはインスリンとの連絡を開始するaCTである。 とやくしてみましたがand it is 以降が不安です (3)In structures of insulin alone, residues at the C-terminal end of the B chain pack against the rest of the molecule. インスリン単独での構造はB鎖のC末端の残渣が分子の余りをパックする と訳しましたがpackの訳がどうすればいいでしょうか (4)The structure of insulin bound to its receptor is not only the latest milestone in insulin research, but should also afford opportunities for the design of insulin analogues with enhanced receptor binding, as well as favourable pharmacokinetics. インスリンの受容体と結合するインスリンの構造は少なくともこの分野の礎となっただけではなく、薬理学動態を知るうえで強化された受容体結合を持つインスリン類似体の解明のための手掛かりをも与える。 but should以降が自信がありません。なになにしなければならないのshouldが与えなければならないという文章にすると上の文は変になってしまうのではと不安です。 ご教授お願い申し上げます。

  • ウイルスに対するレセプターがなぜ細胞にあるのですか?

    ウイルスが細胞に進入する場合,受容体を介してやってきますよね.例えば,エイズウイルスがケモカインレセプターを介して細胞内に進入するように. 今話題のインフルエンザウイルスも鍵(ウイルスの持つ蛋白)と鍵穴(細胞側の受容体)が合わなければ細胞内に進入して増殖できません. そこで思ったのですが,そもそも生物はなぜ,ウイルスに対するレセプターを持っているのでしょうか.動物はもちろん,植物や細菌にいたるまで…. ホルモンをはじめとする生理活性物質のように,生体内のリガンドであればレセプターを持っているのも話は分かりますが,外部から,ましてや遺伝子を組み込むようなウイルスに対して,レセプターとなる蛋白を発現させている理由はなぜなのでしょうか. そのレセプターは本来,生体内のリガンドが結合することもあるのでしょうか. 微生物に対してはあまり知識がありません. ウイルスを研究されている方には基本的なことなのかも知れませんが,簡単に説明していただけたらと思います.

  • アンタゴニストの定義について

    何方かがアンタゴニストについて質問しています。私もかねてより遮断薬(アンタゴニスト)の定義が解りません。薬学は全くの素人で馬鹿なことを言っているのか知りませんが,阻害を起こすのはいろいろなケースが考えられます。遮断薬(アンタゴニスト)について調べますと,以下のようなものが多いと思います。 アンタゴニスト:受容体に結合はするが,生体物質と異なり生体反応を起こさず,またその結合によって本来結合すべき生体内物質と受容体の結合を阻害し,生体応答反応を起こさない物質。 しかし,生体反応を阻害するのは以下のような場合があると思います。 I 受容体との結合に関して  (1)受容体に結合したり離れたりする。 回転率は考えないことにします。  (2)受容体に結合して離れないか,受容体の機能を損なう。 II 生理作用に関して  (0)生理活性は全くない。  (1)生理活性は正常リガンドより低い。  (2)生理活性は同じ。 (1)(0)は典型的な競争阻害ですからアンタゴニストに分類されるのだと思います。(2)(2)でも結果的には阻害しますが,これはアンタゴニストに分類されないのでしょうか。アンタゴニストとは(1)(0)と(1)(1)の場合だけなのでしょうか。 興味関心だけの馬鹿な老人(精神は青年?)の質問に対して,何方かご教示いただけたら幸いです。

  • In VitroのKDアッセイについて

    Invitroの結合実験でKDをとっています。現在とれてきたデータが本当に飽和したスペシフィックなものと判断可能かがわからないのでアドバイスをいただきたく思います。 具体的には、1.5mltubeに25pmolのGSTプロテインをGSHビーズにくっつけて、そこに 10pmolから(反応系1ml) 600pmolのMBPタンパク質を加えています。 バインディングは100pmol程度の濃度(100nM)から飽和に達して、その結合量は飽和した状態で 600fmol(つまり結合比は最大で100対2程度) になります。 このデザインではフリーのリガンドタンパク質に対して結合しているタンパク質が1000対1程度になるのですが、このような比になっているグラフは論文で見たことがありません。 勿論ビーズにくっつけるタンパク質を増やせば結合量も増えていきますが、 200pmol程度ビーズにくっつけたときは、同様の濃度域で結合が飽和せずバインディングするものが増えていく傾向にあります。 ポジティブに考えればこれは、ノンスペが増えたせいだともとれるのですが、、、 アドバイスをいただきたく思います

  • ギブズエネルギーの(多分、かなり基本的な)問題です。

    生体内を310K,1気圧、pH=7であるとする。 標準状態の自由エネルギー変化をΔG'とすると、 生体内での反応において、次の関係が成り立つ。 ΔG = ΔG' + RT*ln{(product濃度)/(substrate濃度)} 平衡状態では、ΔG = 0より、 ΔG' = -RT*ln{(product濃度)/(substrate濃度)} が成り立つ。 (上記が与えられたヒント) 問題 反応 G6P → F6P を考える。 (グルコース六リン酸→フルクトース六リン酸) 問1:平衡状態において、[F6P]/[G6P]=0.5であった。 ΔGとΔG'を求めよ。ln2=0.69を用いよ。 問2:細胞内でΔG=0.6(kcal/mol)である。すなわちこの転位反応は進行している。 このときの[F6P]/[G6P]およびΔG'を求めよ。 exp(-1.66)=0.19を用いよ。 --------------------------------------------------------------------------- 生物の授業で出た問題なのですが、 物理化学の授業が全く始まっていないため、全然わかりません (ギブズエネルギー変化がマイナスだと反応は右に進むんだよね?とかぼんやりと知っている程度)。 とりあえず、問1は条件を直接代入してといて ΔG=0、ΔG' = 1.78kJ/M = 0.43kcal/M としたのですが(あってる・・・はず)、 問2はもうさっぱりわかりません。 どなたかお願いします。できれば、多少なり説明を加えてくれると助かります。