- 締切済み
タンパク質
タンパク質が機能する際、複合体を形成していますよね。多量体も二量体も形成するタンパク質の場合、 タンパク質同士の結合部位は共通しているものなのでしょうか？ アドバイス、回答、よろしくお願いします！！
- tamagotamako
- お礼率63% (55/86)
- 科学
- 回答数1
- ありがとう数0
- みんなの回答 （1）
- 専門家の回答
みんなの回答
- water-cooled
- ベストアンサー率14% (76/538)
まあいろいろとしかいいようがないと思います。 （１）二量体で機能するものは二回軸をもっている場合も多いと思います。このような場合にさらに別の二量体がくっついてという場合には、必然的に違う部位に結合することになります。 （２）大きな構造体を作るタンパクだと、 二量体がPPで多量体がPPPPPPという感じでリピートする場合もあるでしょう。 （３）場合によって三量体になったり二量体になるものをありますが、それらは別の結合形態に移ってしまうのでしょう。部位は近いのかもしれませんが。
関連するQ&A
- タンパク質が自己集合するとき関与するアミノ酸
こんにちは。 タンパク質のことについて質問させてください。 タンパク質のサブユニット同士が結合して複合体を形成する際、 各サブユニットのどのアミノ酸残基が結合に関与するか どのように調べればよいのでしょうか？ 例えばヘモグロビンはαとβの2種類のサブユニットが２つずつ集まって四量体を形成しています。 ウィルスの外殻もサブユニットが集まって多量体を形成しています。 これらのタンパク質のデータをＰＤＢで検索すると、詳細な構造を見ることができます。 しかし、この画像を見て各サブユニットのどのアミノ酸が結合に関係しているのか、と考えると Ａのアミノ酸とＢのアミノ酸が接近しているから関係してるかな、程度の解釈しかできません。 低分子量なら原子間の距離を測ったりすることもできますが、 高分子量のタンパク質で多量体を形成するものは １つ１つチェックしていてはきりがありません・・・ 私としては 「αサブユニットとβサブユニットが自己集合するとき Ａアミノ酸とＢアミノ酸が水素結合し、Ｃアミノ酸とＤアミノ酸がイオン結合している」 というようにデータに基づいた解釈ができればいいと思っているのですが。 理想はサブユニット間の水素結合、イオン結合等が視覚的に表示されることです。 Ｊｍｏｌの機能でサブユニット間で結合に関与しているアミノ酸がわかるようなコマンドや機能があれば 教えてください。もちろん他のサービスや方法でも構いません。 よろしくお願いします。
- ベストアンサー
- 生物学
- タンパク質の定量について
２つのタンパク質複合体の割り合いを明らかにしたいのですが、どのような方法が適しているのかわからなくて困っています。 状況は以下の通りです。 １、色々な種類の植物のAとB複合体の比を知りたいので、できれば簡便な方法が望ましいのです。 ２、植物種がそれぞれ違うので形質転換は適していません。 ３、それぞれの複合体を認識する抗体は手に入りそうです。 （抗体を用いて、2種の複合体比を明らかにする方法はあるのでしょうか？） ４、メッセンジャーの量ではなくてタンパク質量を知りたいです。 何かアドバイスいただけるとうれしいです。 よろしくお願いします。
- 締切済み
- 生物学
- タンパク質の耐水性について
生物の体の多くはタンパク質でできています。タンパク質は、その構造を水素結合によって保っていますが、水素結合なら水に大変弱いと思うのですけど、なぜ水に対して抵抗力があるのですか。 特に、単純な構造を持つウイルスはカプシドをタンパク質によって形成していますが、水分の多い生物の体内に入っても平気なのはなぜですか。もし耐水性がなければ不活性化してしまう筈ですが。
- 締切済み
- 生物学
- リボソームタンパク質遺伝子とrRNA遺伝子の違い
哺乳類の細胞にはきわめて多くのリボソームが存在し、rRNAの量は細胞内の全RNA量の8割に及ぶ。一般に生物はrRNAの遺伝子の数を増やすことによりこのような多量のrRNAを確保している。実際、ヒトのゲノムには、それぞれのrRNA遺伝子が100個以上ずつ存在する。一方、リボソームタンパク質をコードする遺伝子は1こずつしか存在しない。rRNAをコードする遺伝子とは異なり、リボソームタンパク質をコードする遺伝子が1個ずつで十分である理由を考察し、2行以内で述べよ。 という問題がありました。 そこで私が考えたのはまずリボソームはrRNAとたんぱく質から構成されている。 純粋にRNAの寿命は短いということから検討して事実かどうかはわかりませんがリボソームタンパク質は翻訳されてから何度も繰り返し、そして異なるrRNAにも複合体を形成することが寿命が来るまでに用いることが可能なのではないかと考えそう述べたのですが、解答をみたら 「リボソームRNAでは転写産物がそのまま機能するが、リボソームタンパク質の場合、mRNAを繰り返して翻訳に利用できるから」 という解答だったのですがこのとらえ方の意味がわかりません。 rRNAはそのまま機能するということで各rRNAを転写する領域が必然的に必要となってくるという解釈が前半部だと解釈したのですが、後半の意味合いが分かりません。 解答ではもう少しわかりやすくいうとどういうことを伝えているのでしょうか。 ご指導お願い申し上げます。
- ベストアンサー
- 生物学
- タンパク質の変性その２
タンパク質と冷凍変性機構に関してなのですが、私は魚肉の凍結実験をおこなっています。お聞きしたいことは、 ”魚肉を凍結した際、魚肉細胞内の棒状タンパク質、球状タンパク質は共にその周りの水が氷晶生成のため移動し、結果、タンパク質は疎水結合やイオン結合を起こし、変性する。”と現在考えているのですが（間違ってたらすいません）、その変性機構を何らかのパラメータを用いて数式化することができないモノでしょうか？（パラメータは氷晶径、筋繊維の収縮量（脱水量）、筋原繊維の収縮量等、他何でもよいのですが） そこら辺に詳しい方、そのようなことが書いてあるＨＰ、論文、文献等ありましたら教えてください。 よろしくお願いします。
- 締切済み
- 生物学
- タンパク質の変性
タンパク質と冷凍変性機構に関してなのですが、私は魚肉の凍結実験をおこなっています。お聞きしたいことは、 ”魚肉を凍結した際、魚肉細胞内の棒状タンパク質、球状タンパク質は共にその周りの水が氷晶生成のため移動し、結果、タンパク質は疎水結合やイオン結合を起こし、変性する。”と現在考えているのですが（間違ってたらすいません）、その変性機構を何らかのパラメータを用いて数式化することができないモノでしょうか？（パラメータは氷晶径、筋繊維の収縮量（脱水量）、筋原繊維の収縮量等、他何でもよいのですが） そこら辺に詳しい方、そのようなことが書いてあるＨＰ、論文、文献等ありましたら教えてください。 よろしくお願いします。
- 締切済み
- 農学
- タンパク合成
現在、タンパクX(イムノグロブリンスーパーファミリー（IgSF）に属する分子量約１２０kDa)の合成を修飾等を考え、哺乳類細胞で行っていますが、今のところうまくできていません。また、IgSFに属するタンパクはできにくいという噂を聞いたこともあります。そこでいくつか細胞の種類を変えて試してみようと思っていますが、文献をみたところ、IgSFのタンパクはcos細胞を使っている場合が多いようです。しかし、目的が多量のタンパク精製であるため、一過的な発現系ではなく、恒常的な発現系を作りたいと思っています。また、哺乳類細胞ではなく、昆虫細胞を使った方がよいのでしょうか？ただ、昆虫細胞を使った実験系は行った事がないので、実際に動き出すまでに多くの時間と費用がかかりそうなのでできれば避けたいと思っています。 「こんなふうにしたらうまくいった」など、どんなことでもかまいませので、アドバイスがあれば、ぜひお願いしますm(_ _)m
- 締切済み
- 生物学
- タンパク質フォールディング時のエンタルピー変化について教えてください。
タンパク質フォールディング時のエンタルピー変化について教えてください。 まず、ペプチド鎖からタンパク質へ折りたたむにつれて、周辺の水分子との結合を切ることでエネルギーの損失が出ます。それに伴い、タンパク質内部で新たに結合が形成されるためにエネルギー利得が生じます。この利得よりも損失が大きい時に、エンタルピーが増大すると本に書いてあったのですが、なぜでしょうか？ エネルギー損失の方が大きければ、その分内部エネルギーが減少するのでエンタルピーも減少すると思うのですが。。。 どなたかご回答をお願いします。
- ベストアンサー
- 生物学
- タンパク質の活性がなくなってしまう
現在実験でRPA（Replication Protein A）という1本鎖DNA結合タンパク質の蛍光標識を行っています。 標識の手順としては、 RPAの磁気ビーズ結合オリゴへの結合（活性部位を蛍光色素から保護するため）→バッファーをHEPESに変えて蛍光標識（アミノ基と結合）→１MのNaClによるオリゴからのRPAの解離→透析による精製です。 全体的にバッファーには0.2MのNaClが含まれています。また、HEPESバッファー以外にはグリセロール15%、NP-40、2-MEが少量含まれています。 反応させている間は4℃で行っておりますが、バッファー交換の際の洗浄などは全て室温下で行っています。 最終的には蛍光標識されたRPAがほしいのですが、蛍光標識を行うと肝心の1本鎖への結合活性が無くなってしまっているのです（ゲルシフトアッセイで確認）。 どなたかタンパク精製において気をつけるべき点、プロトコルで気になった点がおありでしたら、どうかよろしくお願いします。
- ベストアンサー
- 生物学
